Seminario de integración 7: Dinámica del citoesqueleto y de las biomembranas: Estructura y polaridad celular, transporte intracelular, migración y división celular
Programa:
I
-Migración celular direccional: señalización extracelular, adhesión celular, dinámica del citoesqueleto y de las biomembranas.
-Microtúbulos: polimerización y despolimerización, estabilización diferencial por proteínas asociadas, proteínas motoras y transporte de vesículas y de componentes del citoesqueleto.
-Microfilamentos: polimerización y despolimerización, estabilización diferencial por proteínas asociadas, proteínas motoras y transporte de vesículas y de componentes del citoesqueleto.
-Aparato de Golgi y distribución de biomembranas. Endosomas y reciclado de membranas, exocitosis, endocitosis.
-Concepto de nanotubos: ultraestructura y dinámica.
II
-Concepto de exosomas (vesículas liberadas al espacio extracelular): ultraestructura y dinámica.
-Contracción muscular: señalización inter e intracelular, dinámica del citoesqueleto y adhesión celular.
-Membrana plasmática y permeabilidad. Retículo endoplasmático y regulación de la concentración de calcio
-Microfilamentos y miosina como proteína motora. Filamentos intermedios (desmina) y anclaje y adhesión celular.
-Epitelios: polaridad celular, adhesión de larga duración y resistencia mecánica.
-Centrosoma, microtúbulos y polaridad celular. Filamentos intermedios y moléculas de adhesión como mediadores de resistencia mecánica,
-Fecundación: dinámica de biomembranas y citoesqueleto. Reacción acrosómica y reacción cortical como ejemplos de exocitosis. Fusión de membranas.
-División celular: dinámica del citoesqueleto y de las biomembranas.
Migración celular direccional: señalización extracelular, adhesión celular, dinámica del citoesqueleto y de las biomembranas
Quimiotaxis
El quimiotaxismo es un tipo de fenómeno en el cual las bacterias y otras células de organismos uni o pluricelulares dirigen sus movimientos de acuerdo con la concentración de ciertas sustancias químicas en su medio ambiente
La quimiotaxis permite a las bacterias encontrar alimento, nadando hacia la mayor concentración de moléculas alimentarias, como la glucosa, o alejarse de venenos como el fenol. En los organismos multicelulares es fundamental tanto en las fases tempranas del desarrollo (por ejemplo en el movimiento de los espermatozoides hacia el óvulo) como en las fases más tardías como la migración de neuronas o linfocitos; así como también para las funciones normales
Como ejemplos de quimiotaxismo se encuentran la respuesta de los leucocitos a las heridas, y la acción que ejercen las feromonas sobre animales de sexos opuestos de una misma especie. La quimiotaxis se denomina positiva si el movimiento es en dirección hacia la mayor concentración de la sustancia química en cuestión y negativa si es en dirección opuesta
El tamaño de las células eucariotas permite la posibilidad de detectar el gradiente lo cual resulta en una distribución de receptores dinámica y polarizada. La inducción de esos receptores a través de quimioatrayentes y quimiorepelentes resulta en una migración para alejarse o acercarse a las sustancias quimiotacticas
Haptotaxis
La Haptotaxis, es el fenómeno de motilidad direccional usualmente por un gradiente de adhesión celular o enlaces quimioatrayentes. El gradiente de los quimioatrayentes es expresado sobre una superficie o unido a esta, en base al nivel de propiedades adhesivas de su entorno, de tal forma que migran hacia superficies más adherentes
La orientación y composición de la matriz extracelular (ECM) afecta al entorno adhesivo de las células de tal forma que la densidad de ligandos como colágenos, fibronectinas y lamininas dirige el movimiento haptotáctico: la haptotaxis depende de la adhesión entre la célula y la ECM
Adhesión celular
Al referirnos a adhesión celular hacemos alusión a las uniones entre células y las uniones entre la célula y la matriz extracelular
En la adhesión celular participan moléculas de la membrana celular (proteínas de membrana) que presentan 3 dominios: el extracelular, el de membrana y el citoplasmático. Las 4 familias principales que intervienen directamente en la adhesión celular son la familia de las cadherinas, la super-familia de las inmunoglobulinas, la familia de las selectinas y la familia de las integrinas
Cadherinas
Como su nombre lo sugiere, las cadherinas son moléculas de adhesión celular calcio-dependiente. Ellas son críticas para el establecimiento y mantenimiento de las conexiones intercelulares, y parecen ser decisivas para la segregación espacial de los tipos celulares y para la organización de la forma animal (Takeichi 1987). Las cadherinas interactúan con otras cadherinas sobre células adyacentes, y están ancladas a la célula mediante un complejo de proteínas denominadas cateninas. Debido a que las cateninas se unen al citoesqueleto de la célula, se integran a las células epiteliales en una forma mecánica
En embriones de vertebrados, se han identificado varias clases principales de cadherinas:
- L-CAM: es expresada en todos los embriones tempranos de mamíferos, incluso en el estado de cigoto. Posteriormente esta molécula es restringida a los tejidos epiteliales de los embriones y adultos
- N-CAM: es vista primero en las células mesodérmicas en el embrión gastrulando debido a que pierden su expresión cadherina-E. También se expresa significativamente sobre las células del sistema nervioso central en desarrollo
- cadherina-P (cadherina placentaria): aparece expresada primariamente en las células trofoblasticas (aquellas células placentarias de los embriones de mamíferos que contactan la pared uterina) y sobre el epitelio de la pared uterina
- cadherina-EP (cadherina-C): es crítica para mantener la adhesión entre las blastómeras de la blástula de Xenopus y es requerida para los movimientos normales de la gastrulación
Las protocadherinas son moléculas de adhesión calcio-dependiente que difieren de las cadherinas clásicas en que carecen de conexiones al citoesqueleto a través de las cateninas. Las protocadherinas son muy importantes en la separación de la notocorda de otros tejidos mesodérmicos durante la gastrulación de Xenopus
Integrinas
La matriz extracelular está conectada directamente con las células a las que rodea. Algunos de los conectores clave son proteínas llamadas integrinas, las cuales están incrustadas en la membrana plasmática. Las proteínas en la matriz extracelular, como las moléculas de fibronectina, pueden actuar como puentes entre las integrinas y otras proteínas de la matriz extracelular como el colágeno. En la parte interna de la membrana, las integrinas están unidas al citoesqueleto
Las integrinas anclan la célula a la matriz extracelular. También le permiten percibir su entorno. Pueden detectar señales químicas y mecánicas provenientes de la matriz extracelular y disparar vías de señalización como respuesta
La coagulación de la sangre es otro ejemplo de la comunicación entre las células y la matriz extracelular
Superfamilia de las inmunoglobulinas
Tienen residuos homólogos a los de los anticuerpos, pero no tienen relación. Estos residuos suelen ser en torno a 5-7 y 7 median interacciones homofílicas, aunque a veces heterofílicas. Las inmunoglobulinas son las únicas proteínas de adhesión que no dependen de calcio. Puede interactuar con otras proteínas de adhesión aparte de las integrinas
Selectinas
Presentan lectinas con alta afinidad por azúcares presentes en las membranas de células adyacentes. Forman dímeros. Son de paso único. En sus dominios extracelular aparece asociado al final de la cadena un dominio de naturaleza lectina y lo que pasa es que se une a glucoproteínas o se une a glucolípidos (azúcares) que haya en la célula adyacente
Dinámica del citoesqueleto y de las biomembranas
El interior de la célula eucariota no es una masa amorfa y gelatinosa donde están diseminados al azar el núcleo y el resto de los orgánulos. Por el contrario, posee una organización interna establecida por una serie de filamentos proteicos que forman un entramado dinámico y se extienden a través del citoplasma, sobre todo entre el núcleo y la cara interna de la membrana celular, aunque también los hay intranucleares. A este conjunto de filamentos se le denomina citoesqueleto
No es una estructura inerte que funciona únicamente como andamiaje para dar soporte a las células y a sus diferentes estructuras. El citoesqueleto es una estructura muy cambiante, es decir, a pesar de su nombre, el citoesqueleto no es sólo los huesos de las células sino también sus músculos. Así, entre sus funciones están que las células se puedan mover, establecer la forma celular y poder cambiarla, establecer la polaridad de algunas células, la disposición adecuada de los orgánulos, la comunicación entre ellos, los procesos de endocitosis y exocitosis, la división celular (tanto meiosis como mitosis), lugar de anclaje de moléculas y orgánulos, resistir presiones mecánicas y reaccionar frente a deformaciones, entre otras muchas más
Su función mecánica es particularmente importante en las células animales, donde no existe una pared celular que de consistencia a las células. Sin el citoesqueleto la célula se rompería puesto que la membrana es básicamente una lámina de grasa
Hay tres tipos de filamentos que forman el citoesqueleto: los filamentos de actina o microfilamentos, los microtúbulos y los filamentos intermedios
Microtúbulos
Los microtúbulos son un componente del citoesqueleto que tiene un papel organizador interno crucial en todas las células eucariotas. Llevan a cabo numerosas funciones tales como establecer la disposición espacial de determinados orgánulos, formar un sistema de raíles para la comunicación mediante vesículas o macromoléculas entre compartimentos celulares, son imprescindibles para la división celular puesto que forman el huso mitótico, ayudan en el desplazamiento celular, permiten la polarización de ciertos tipos celulares y son esenciales para la estructura y función de los cilios y de los flagelos
Son tubos largos y relativamente rígidos. Sus paredes están formadas por dímeros de proteínas globulares denominadas α y β. Estas parejas se alinean ordenadamente, mediante enlaces no covalentes, en filas longitudinales que se denominan protofilamentos
Los protofilamentos tienen una polaridad estructural: la α-tubulina siempre formará un extremo del protofilamento y la β el otro. Todos los protofilamentos de un microtúbulo están orientados de la misma manera y por tanto el microtúbulo también es una estructura polarizada. Se denomina extremo menos al formado por las α-tubulinas y más al formado por las β-tubulinas
Los microtúbulos son dinámicos ya que se suceden periodos de adición de nuevos dímeros de tubulina con otros de eliminación, es decir, polimerización y despolimerización, respectivamente.
Los nuevos dímeros de tubulina se añaden con una menor eficacia a la αtubulina que a la βtubulina, por lo que el extremo más es el lugar preferente de crecimiento del microtúbulo y predomina la polimerización respecto a la despolimerización. En el extremo menos predomina la despolimerización respecto a la polimerización. Por ello los microtúbulos suelen crecer por el extremo más y, si no está protegido, decrecer por el extremo menos. Sin embargo, el extremo más es muy dinámico y en él se suceden procesos de polimerización y despolimerización, algunos tan drásticos que pueden hacer desaparecer por completo al microtúbulo
Inestabilidad dinámica
Una vez se ha producido el comienzo de la formación de un microtúbulo la incorporación de nuevos dímeros de tubulina al extremo más hace que el microtúbulo crezca en longitud. Este crecimiento a veces se detiene repentinamente y el microtúbulo comienza a despolimerizarse, llegando a veces incluso a desaparecer, o más frecuentemente reinicia el proceso de polimerización. A estas alternancias entre polimerización y despolimerización es a lo que se llama inestabilidad dinámica. ¿Cómo se produce este fenómeno?
Los dímeros de tubulina libres en el citosol se encuentran unidos a una molécula de GTP, que se une a la subunidad βtubulina. Cuando un dímero se une a un microtúbulo en crecimiento se produce una hidrólisis de GTP a GDP. Si la velocidad con la que se produce la unión de nuevos dímeros es mayor que la de hidrólisis del GTP siempre habrá un conjunto de dímeros en el extremo más que tendrán GTP unido. A este conjunto de dímeros-GTP polimerizados se le llama casquete de GTPs. Ésta es una estructura que hace más estable el extremo más. Bajo estas condiciones el microtúbulo crecerá en longitud. La velocidad de polimerización, sin embargo, depende de las condiciones del entorno citosólico en las que se encuentre el extremo más del microtúbulo en crecimiento. Si la velocidad de polimerización es ralentizada la velocidad de hidrólisis de GTPs alcanza y supera a la de polimerización. Ello implica que llegará un momento en el que en el extremo más no habrá dímeros de tubulina-GTP, sino dímeros de tubulina-GDP, los cuales tienen una adhesión inestable entre ellos cuando se encuentran formando parte del extremo del microtúbulo. Esto provoca una despolimerización masiva y la liberación de los dímeros de tubulina-GDP. Los dímeros de tubilina-GDP que quedan libres son convertidos rápidamente en dímeros de tubulina-GTP y por tanto pueden volver a unirse al extremo más de otro microtúbulo en crecimiento
MAP’s
Al igual que ocurre con los filamentos de actina, los microtúbulos tienen asociadas otras proteínas que se encargan de controlar la polimerización y despolimerización, así como su organización espacial. A estas proteínas se les denomina generalmente como proteínas asociadas a los microtúbulos o MAPs (microtubule associated proteins). La mayoría de ellas interaccionan con el extremo más donde controlan la inestabilidad dinámica pudiendo favorecer la despolimerización o el crecimiento alterando la estabilidad del extremo más
Las MAPs también permiten a los microtúbulos interactuar con otros elementos celulares como los orgánulos u otros componentes del citoesqueleto. Existen sustancias externas que se han usado como medicamentos o como toxinas y que ejercen su acción porque afectan a la polimerización o despolimerización de los microtúbulos. Por ejemplo, la colchicina impide la polimerización, mientras que el taxol tiene el efecto contrario, se une fuertemente a los microtúbulos impidiendo su despolimerización
MTCO’s
La concentración de dímeros de tubulina que hay normalmente en el citosol no es suficiente para la formación espontánea de microtúbulos. Para que se forme un microtúbulo de nuevo debe ser nucleado o iniciado. Para ello existen los MTOCs (microtubule organizing centers), que son centros organizadores de microtúbulos. Estos son los lugares donde comienza la polimerización de un nuevo microtúbulo y donde suelen estar anclados sus extremos menos. En estos centros existen complejos moleculares especializados en nuclear microtúbulos. El más común de ellos son los anillos de gammatubulina, que son estructuras circulares que actúan como moldes sobre los que se inician los nuevos microtúbulos
El principal MTOC en las células animales es el centrosoma, el cual controla el número, localización y orientación de los microtúbulos en el citoplasma. Hay un centrosoma por célula, cuando ésta se encuentra en la fase G1 o G0 del ciclo celular, y se suele localizar cerca del núcleo. El centrosoma está formado por dos componentes: uno central formado por un par de centriolos dispuestos de forma ortogonal y otro periférico. El centrosoma no sólo participa en la polimerización de los microtúbulos sino que también es importante en la regulación del ciclo celular por la presencia en el material pericentriolar de numerosas proteínas que afectan al avance del ciclo celular y por la organización del huso mitótico. La duplicación de los centrosomas antes de llegar a la mitosis es fundamental para producir dos células hijas con «buena salud»
Transporte de vesículas y de componentes del citoesqueleto
Los microtúbulos son relativamente inertes en cuanto que no interaccionan directamente con los orgánulos. Los desplazamientos de orgánulos a lo largo de los microtúbulos son producidos por una serie de proteínas especiales llamadas proteínas motoras. Estas proteínas pertenecen a dos familias: quinesinas y dineínas, las cuales se desplazan por el microtúbulo en direcciones opuestas: las quinesinas hacia el extremo más y las dineínas hacia el extremo menos. Tanto unas como otras tienen dos estructuras globulares y una cola. Las zonas globulares unen ATP e interaccionan con los microtúbulos con una orientación determinada, mientras que las colas se unen a las cargas que han de transportar. La cola es lo que determina qué elemento es el transportable. La hidrólisis del ATP en las zonas globulares provoca el cambio estructural de la proteína y su desplazamiento a lo largo del microtúbulo. Además del transporte, las proteínas motoras también están implicadas en dar forma y localizar en lugares determinados de la célula a orgánulos grandes como el complejo de Golgi y el retículo endoplasmático
Microfilamentos
Los filamentos de actina se forman por la polimerización de una proteína denominada actina, que puede aparecer en dos variantes: alfa y beta actina. La beta actina es la más frecuente y aparece en la mayoría de las células animales
La actina es una proteína citosólica muy abundante, aproximadamente el 10 % del total de las proteínas citosólicas. Una parte de las moléculas de actina se encuentra formando parte de los filamentos (Factina) y el resto son proteínas no polimerizadas (Gactina), disueltas en el citosol. Estas proporciones varían según las necesidades celulares, es decir, el número y la longitud de los filamentos de actina cambia por polimerización y despolimerización. Sin la actina una célula no podría dividirse, moverse, realizar endocitosis, ni fagocitosis
Los filamentos de actina poseen unos 7 nm de diámetro. Es el valor más pequeño dentro de los filamentos que componen el citoesqueleto, por ello también se denominan microfilamentos. Poseen un extremo más y otro menos, es decir, son filamentos polarizados. El extremo más se denomina así porque en él predomina la polimerización, adición de nuevas moléculas de actina, respecto a la despolimerización, mientras que en el extremo menos predomina la despolimerización
Es el componente del citoesqueleto más dinámico. Sin embargo, las condiciones y la concentración de actina en el citosol impiden que los monómeros se asocien espontáneamente para formar filamentos. Por ello, la formación de nuevos filamentos es posible gracias a la presencia de complejos proteicos, como los Arp2/3 o las forminas
Una de sus grandes ventajas es la versatilidad con que se crean y se destruyen, así como por su capacidad de asociarse y formar estructuras tridimensionales muy diferentes. Esto es gracias a las denominadas proteínas moduladoras de la actina, de las cuales existen más de 100 diferentes. De hecho, prácticamente no existen ni microfilamentos, ni proteínas de actina, «desnudos» en el citosol, sino siempre unidos a alguna proteína moduladora
Proteínas: polimerización
Las proteínas moduladoras se pueden clasificar en diferentes tipos:
- a) Afectan a la polimerización. Algunas proteínas, como la profilina, se unen a las proteínas de actina libres y favorecen su unión a filamentos preexistentes, mientras otras, como la timosina, inhiben su unión, evitando la polimerización espontánea
- b) Hay proteínas moduladoras, como las fimbrina y la αactinina, que permiten la formación de haces de filamentos de actina mediante el establecimiento de puentes cruzados entre filamentos, mientras otras, como la filamina, permiten la formación de estructuras reticulares
- c) Ciertas proteínas moduladoras, como la cofilina, la katanina o la gesolina, provocan la rotura y remodelación de los filamentos de actina
- d) También hay proteínas que median en la interacción de los filamentos de actina con otras proteínas relacionadas, como es el caso de la tropomiosina, que media la interacción entre actina y miosina
- e) Las proteínas de anclaje permiten la unión de los filamentos de actina a estructuras celulares como las membranas o a otros componentes del citoesqueleto
Funciones y proteínas: motoras
Movimiento celular. Las células no nadan sino que se desplazan arrastrándose por el medio que las rodea, y ello se hace por un mecanismo de reptación, como ocurre en las células embrionarias durante el desarrollo, en el desplazamiento de las amebas, en la invasión de los linfocitos de los tejidos infectados o en los conos de crecimiento de los axones cuando buscan sus dianas. Se sabe que para el desplazamiento celular se necesitan una serie de pasos: extensión de protrusiones citoplasmáticas hacia la dirección del movimiento, adhesión de éstas al sustrato y arrastre del resto de la célula mediante tracción hacia esos puntos de anclaje. A estas protrusiones se les denomina lamelipodios cuando son de forma aplanada, filopodios cuando son finas y delgadas o lobopodios cuando son gruesas y cilíndricas
Cuando a las células en movimiento se las trata con citocalasinas, inhibidor de la polimerización de los filamentos de actina, las protrusiones desaparecen y el desplazamiento se detiene, luego indica que la actina tiene un papel importante en su formación. De hecho es la polimerización de los filamentos de actina lo que empuja y forma estas protrusiones. En la formación de los lamelipodios participa sobre todo los complejos Arp 2/3 como centros nucleadores de filamentos de actina
Cuando estas expansiones contactan con algún lugar del medio extracelular donde se pueden unir, matriz extracelular o la superficie de otras células, lo hacen gracias a proteínas de adhesión como las integrinas. Una vez anclada, la célula arrastra sus componentes intracelulares hacia el lugar de adhesión gracias a la actina y a proteínas motoras como la miosina
Movimiento intracelular. Los orgánulos se mueven por el interior de la célula y ciertos cambios de la forma celular requieren reorganizar su contenido interno. Los filamentos de actina participan en estos movimientos con ayuda de las proteínas motoras. El movimiento organular intracelular es relevante en las células de las plantas, donde los filamentos de actina se encargan de la mayor parte del movimiento intracelular, mientras que en las células animales es llevado a cabo sobre todo por los microtúbulos, ayudados por los filamentos de actina. Las proteínas motoras que se asocian con al actina para producir movimiento son de la familia de las miosinas. La energía es aportada por el ATP. En las células se encuentran básicamente dos familias de miosinas: tipos I y II
Las moléculas de miosina I tienen una cabeza con la que se unen a los filamentos de actina y una cola para unir otros elementos, los cuales son arrastrados a lo largo del filamento de actina. Aparecen en la mayoría de las células y sirven para el desplazamiento de ciertos orgánulos o para deformar la propia superficie celular
La familia de la miosina II se encuentra fundamentalmente en el músculo, aunque también aparece en otras células. Se suelen asociar en parejas, unidas a través de sus colas. Así, tiene dos cabezas con actividad motora y capacidad de hidrólisis de ATP. Sin embargo, muchas moléculas de miosina se asocian para formar los filamentos gruesos de miosina II del músculo, los cuales tienen una polaridad como una flecha de doble cabeza. En el músculo estriado cada una de estas cabezas arrastra a filamentos de actina hacia el punto intermedio entre ellas, que se traduce en una contracción celular
En el músculo liso actúa otro mecanismo mediante el cual el calcio produce una fosforilación de la miosina II permitiéndole la interacción con la actina. Este último proceso es mucho más lento porque se necesita que las proteínas quinasas lleguen a sus lugares de acción. La actina tiene otra forma de mover orgánulos un tanto extraña: un filamento de actina corto se une a un orgánulo por uno de sus extremos y es la polimerización del filamento de actina, su alargamiento, lo que impulsa al orgánulo a través del citoplasma
Endocitosis, fagocitosis. Los filamentos de actina se encuentran normalmente en los alrededores de la membrana plasmática, en la denominada corteza celular, aunque en menor proporción también aparecen en zonas más internas de la célula. Ésta es una disposición ideal para participar en procesos de endocitosis y fagocitosis. La formación y escisión de vesículas en la membrana plasmática no se realiza si se impide la polimerización de los filamentos de actina. La emisión de las expansiones celulares que engloban a las moléculas que van a ser fagocitadas dependen de la polimerización de filamentos de actina
Citocinesis. El estrangulamiento final del citoplasma durante el proceso de división celular se produce gracias a un anillo de actina, que, ayudado por la miosinas, va estrechando su diámetro progresivamente hasta la separación completa de los dos citoplasmas de las células hijas. En este estrangulamiento participa sobre todo la miosina II. Establecen dominios de membrana. Los filamentos de actina también afectan a la movilidad lateral de las proteínas de membrana creando barreras a modo de cercas en la cara citosólica de la membrana plasmática que delimitan áreas. Esto impide largos desplazamientos laterales por difusión de las proteínas de la membrana
Formación de microvellosidades. Las microvellosidades son expansiones filiformes estables que permiten a la célula aumentar enormemente la superficie de su membrana plasmática (en torno a un 30 %). Aparecen en muchos tipos celulares como las células epiteliales del tubo digestivo, las del tubo contorneado proximal del riñón, y otras muchas. Cada microvellosidad tiene de 1 a 2 µm de longitud y 0.1 µm de diámetro, y contiene en su interior varias docenas de filamentos de actina orientados paralelos al eje longitudinal. Estos filamentos están interconectados por proteínas como la miosina, fimbrina y vilina, por lo que se cree que tienen cierta capacidad de movimiento. Además, se encuentran unidos a la membrana celular por otras proteínas de enlace. En la base de las microvellosidades aparece un entramado llamado red terminal, formado fundamentalmente por actina, espectrina, miosina II y tropomiosina, el cual está conectado a la base de los haces de actina que forman las microvellosidades
Aparato de Golgi
El lado receptor del aparato de Golgi se llama la cara cis, y el lado opuesto se llama la cara trans. Las vesículas de transporte que provienen del RE, viajan a la cara cis, se fusionan con ella y vacían su contenido en el lumen del aparato de Golgi
Algunas proteínas se transportan desde el el Golgi a la membrana plasmática, ya sea directamente o a través de endosomas de reciclaje como un compartimiento intermedio. Otras proteínas se transportan a la superficie celular a través de una vía diferente de secreción regulada o bien se dirigen de manera específica a otros destinos celulares, como los endosomas tardíos y los lisosomas en células animales o las vacuolas en las levaduras
Entonces:
- Endosoma tardío
- Endosoma reciclado
- Vesícula secretora
El transporte desde el aparto de Golgi hacia la superficie celular puede darse a través de, al menos, tres vías. La más simple es el transporte directo desde la red Golgi trans a la membrana plasmática, que da lugar a la secreción continua de proteínas celulares, así como la incorporación de proteínas y lípidos a la membrana plasmática
Por otra parte, las proteínas pueden migrar del Golgi hacia la membrana plasmática a través de endosomas de reciclaje que actúan como intermediarios y representan uno de los tres tipos de endosomas caracterizados en las células animales
Nanotubos: ultraestructura y dinámica
Dejo un paper sobre este asunto, pues no sé a que se orienta la cátedra con respecto a éste tema ya que es muy extenso y puede tener muchos aspectos a desarrollar
paper nanotubos
Bibliografía recomendada:
La Célula, por Cooper & Hausman. 6ta Edición. Capítulo 12
Algunos links:
Quimiotaxis: https://es.wikipedia.org/wiki/Quimiotaxis
Haptotaxis: https://es.wikipedia.org/wiki/Haptotaxis
Inmunoglobulinas y selectinas: https://www.infobiologia.net/2017/08/adhesion-celular.html
Citoesqueleto (muy bueno): atlas-celula-07-citoesqueleto
Aprobemos Juntos 